Enzim merupakan senyawa protein yang berfungsi sebagai katalisator
reaksi-reaksi kimia yang terjadi dalam sistem biologi (makhluk hidup). Oleh
karena merupakan katalisator dalam sistem biologi, enzim sering disebut biokatalisator.
Katalisator adalah suatu zat yang mempercepat reaksi kimia, tetapi tidak
mengubah kesetimbangan reaksi atau tidak mempengaruhi hasil akhir reaksi. Zat
itu sendiri (enzim) tidak ikut dalam reaksi sehingga bentuknya tetap atau tidak
berubah. Tanpa adanya enzim, reaksi-reaksi kimia dalam tubuh akan berjalan
lambat. Apakah sebenarnya enzim itu dan bagaimanakah cara kerjanya?
Enzim (biokatalisator) adalah senyawa protein sederhana maupun protein
kompleks yang bertindak sebagai katalisator spesifik. Enzim yang tersusun dari
protein sederhana jika diuraikan hanya tersusun atas asam amino saja, misalnya
pepsin, tripsin, dan kemotripsin. Sementara itu, enzim yang berupa protein
kompleks bila diuraikan tersusun atas asam amino dan komponen lain.
Enzim lengkap atau sering disebut holoenzim, terdiri atas komponen protein
dan nonprotein. Komponen protein yang menyusun enzim disebut apoenzim. Komponen
ini mudah mengalami denaturasi, misalnya oleh pemanasan dengan suhu tinggi.
Adapun penyusun enzim yang berupa komponen nonprotein dapat berupa komponen
organik dan anorganik.
Komponen organik yang terikat kuat oleh protein enzim disebut gugus
prostetik, sedangkan komponen organik yang terikat lemah disebut koenzim.
Beberapa contoh koenzim antara lain: vitamin (vitamin B1, B2, B6, niasin, dan
biotin), NAD (nikotinamida adenin dinukleotida), dan koenzim A (turunan asam
pentotenat). Komponen anorganik yang terikat lemah pada protein enzim disebut
kofaktor atau aktivator, misalnya beberapa ion logam seperti Zn2+, Cu2+, Mn2+,
Mg2+, K+, Fe2+, dan Na+.
2. Cara Kerja Enzim
Salah satu ciri khas enzim yaitu bekerja secara spesifik. Artinya, enzim
hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja enzim?
Beberapa teori berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim.
a. Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci) Teori ini dikemukakan oleh
Fischer (1898). Enzim diumpamakan sebagai gembok yang mempunyai bagian kecil dan
dapat mengikat substrat. Bagian enzim yang dapat berikatan dengan substrat disebut
sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan dengan sisi aktif enzim.
Selain sisi aktif, pada enzim juga ditemukan adanya sisi alosterik. Sisi
alosterik dapat diibaratkan sebagai sakelar yang dapat menyebabkan kerja enzim
meningkat ataupun menurun. Apabila sisi alosterik berikatan dengan penghambat
(inhibitor),konfigurasi enzim akan berubah sehingga aktivitasnya berkurang.
Namun, jika sisi alosterik ini berikatan dengan aktivator (zat penggiat) maka
enzim menjadi aktif kembali.
b. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi)
Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk
menyesuaikan bentuk substrat
3. Penghambatan Aktivitas Enzim
Telah dijelaskan bahwa mekanisme kerja enzim dalam suatu reaksi kimia
dilakukan melalui pembentukan kompleks enzimsubstrat. Adakalanya reaksi kimia
yang dikatalisir enzim mengalami gangguan, yaitu jika enzim itu sendiri
mengalami penghambatan. Molekul atau ion yang menghambat kerja enzim disebut
inhibitor. Terdapat tiga jenis inhibitor, yaitu inhibitor reversibel, inhibitor
tidak reversibel, dan inhibitor alosterik.
a. Inhibitor Reversibel
Inhibitor reversibel meliputi tiga jenis hambatan berikut.
1) Inhibitor kompetitif (hambatan bersaing) Pada penghambatan ini zat-zat
penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian,
zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan
sisi aktif enzim
2) Inhibitor nonkompetitif (hambatan tidak bersaing)
Penghambatan ini dipicu oleh terikatnya zat penghambat pada sisi alosterik
sehingga sisi aktif enzim berubah. Akibatnya, substrat tidak dapat berikatan
dengan enzim untuk membentuk kompleks enzim substrat.
3) Inhibitor umpan balik
Hasil akhir (produk) suatu reaksi dapat menghambat bekerjanya enzim. Akibatnya,
reaksi kimia akan berjalan lambat. Apabila produk disingkirkan, reaksi akan
berjalan lagi.
b. Inhibitor Tidak Reversibel
Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan
bagian tertentu pada enzim sehingga mengakibatkan bentuk enzim berubah.
Perubahan bentuk enzim ini mengakibatkan berkurangnya aktivitas katalitik enzim
tersebut. Hambatan tidak reversibel umumnya disebabkan oleh terjadinya proses
destruksi atau modifikasi sebuah gugus enzim atau lebih yang terdapat pada molekul
enzim.
c. Inhibitor Alosterik
Pada penghambatan alosterik, molekul zat penghambat tidak berikatan pada
sisi aktif enzim, melainkan berikatan pada sisi alosterik. Akibat penghambatan
ini sisi aktif enzim menjadi tidak aktif karena telah mengalami perubahan
bentuk.
No comments:
Post a Comment